转谷氨酰胺酶对大豆分离蛋白的改性研究

  以微生物转谷氨酰胺酶(Microbial Transglutaminase, MTGase)对大豆分离蛋白(Soy Protein Isolate, SPI)进行改性.结果显示改性后SPI的凝胶性得到明显改善;乳化活性下降,乳化稳定性提高;溶解性下降,但在等电点附近溶解性则略有上升.MTGase促进SPI的交联形成了较大的聚合物,改变了蛋白质的结构,使内部的疏水性氨基酸暴露出来,增加了蛋白质的表面疏水性,同时也使蛋白质分子之间彼此连接形成空间网络结构.