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活性构型和他们的新结构进行了详细的分析。这些分析揭示出了两种二聚类型——一种对称形式（两个构成单元的位置对称）和一种非对称形式，即一个单元相对于另外一个则占据了不同的位置。之后的实验确定触这种非对称构型对活化非常重要。他们的研究还在结构水平上确定触了这种活化如何发生。研究人员发现一个EGFR激酶结构域的非对称活化与由周期素进行的周期素依赖性激酶（CDK）活化作用类似。这个研究组的模型表明，EGFR通常维持在一种非活性构型——研究人员将这种状态称为Src/CDK-like。当它发生二聚化时，能够通过一种分子间相互作用克服活化障碍，并且一个EGFR分子会使另外一个分子处于活性状态。该研究组发现的这种活化机制比之前想象的更加复杂，但是却对进化有好处。当配基达到细胞外时，受体必须将信息传递到细胞内。他们推测最初的跨膜受体只能偶然性地被另外一个受体磷酸化。随着EGF受体的进化，它从原始的机制发展出了新的活化机制。进化出更加专一化的机制最终使细胞能够对EGFR家族进行特异性的反应控制。
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