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生物通报道：常规的Wnt/β连锁蛋白通路需要Wnt蛋白对一个单次跨膜的受体——低密度脂蛋白受体相关蛋白6（low-density lipoprotein-receptor-related protein, LRP6）上多个PPPSP元件（motif）进行磷酸化以激活蛋白，这一步骤对于信号转导非常重要。激酶是如何对LRP6进行磷酸化的步骤还不确定。科学家通过生化和遗传学手段研究发现LRP6的磷酸化和激活过程是依靠一个双激酶机制的。糖原合酶激酶3（glycogen synthase kinase3, GSK3）通过促进β连锁蛋白的磷酸化和降解可以在Wnt信号通路中起到抑制作用，以此来调节LRP6的磷酸化和激活。科学家发现Wnt诱导的LRP6的磷酸化是由GSK3和casein kinase1完成的，这种双重磷酸化促进了LRP6与手脚架蛋白Axin的作用。位于膜上的GSK3不同于在胞质中的GSK3，它会激活Wnt的信号通路，使非洲爪蟾枢椎复制。这一实验令人惊讶的地方是发现有两个激酶在对Wnt的共受体活性进行调控，而其中较关键的发现GSK3的双重作用：即在膜上起到促进Wnt通路作用，而一旦从膜上脱离则起到抑制通路的作用，因此GSK3作为通路的一个至关重要的开关有待更深入的研究 。作者介绍：贺熹，医学博士，目前是儿童医院和哈佛医学院神经科学分院副教授。贺熹在中国武汉华中科技大学获得硕士学位。
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