免疫球蛋白

　　免疫球蛋白(immunoglobulin，Ig)通常是指一组具有抗体活性和（或）抗体样结构的球蛋白。Ig由浆细胞产生，存在于血液和其他体液（包括组织液和外分泌液）中，约占血浆蛋白总量的20％；还可分布在B细胞表面。Ig的结构具有不均一性，可分为不同的类型；多数Ig具有抗体活性，可以特异性识别和结合抗原，并引发一系列生物学效应。免疫球蛋白的化学　　免疫球蛋白具有蛋白质的通性，能被多种蛋白水解酶裂解；可以在乙醇、三氯醋酸或中性盐类中沉淀，常用50％饱和硫酸铵或硫酸钠从免疫血清中提取抗体球蛋白。血清电泳时免疫球蛋白主要分布于γ区，因而以往曾称抗体为γ球蛋白。其实具抗体活性的球蛋白除存在于γ区外，也可延伸到β区，甚至α2区，这反映了抗体由不同细胞克隆产生的不均一性和结构的多样性。自从发现骨髓瘤患者尿中的本周蛋白是Ig的轻链以后，对其氨基酸顺序的研究大大促进了对Ig化学性质的了解。（一）Ig的基本结构　　Ig分子由4条肽链组成，2条长链称为重链(heavychain，H)，由大约440个氨基酸残基组成，分子量约50～70kD；2条短链称为轻链(lightchain，L)，由大约220个氨基酸组成，分子量约22.5kD。4条肽链通过链间二硫键(-S·S-)连在一起。其结构模式见图2-1。　　Ig分子肽链的N端，
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