brane)是细胞内膜和质膜的总称。生物膜是细胞的基本结构，它不仅具有界膜的功能,还参与全部的生命活动。 膜骨架(membrane skeleton)细胞质膜的一种特别结构，是由膜蛋白和纤维蛋白组成的网架，它参与维持细胞质膜的形状并协助质膜完成多种生理功能,这种结构称为膜骨架。膜骨架首先是通过红细胞膜研究出来的。红细胞的外周蛋白主要位于红细胞膜的内表面,并编织成纤维状的骨架结构,以维持红细胞的形态,限制膜整合蛋白的移动。 血影蛋白(spectrin)又称收缩蛋白，是红细胞膜骨架的主要成份,但不是红细胞膜蛋白的成份,约占膜提取蛋白的30%。血影蛋白属红细胞的膜下蛋白，这种蛋白是一种长的、可伸缩的纤维状蛋白,长约100 nm,由两条相似的亚基∶β亚基(相对分子质量220kDa)和α亚基(相对分子质量200kDa)构成。两个亚基链呈现反向平行排列, 扭曲成麻花状，形成异二聚体, 两个异二聚体头-头连接成200nm长的四聚体。5个或6个四聚体的尾端一起连接于短的肌动蛋白纤维并通过非共价键与外带4.1蛋白结合,而带4.1 蛋白又通过非共价键与跨膜蛋白带3蛋白的细胞质面结合, 形成“连接复合物”。这些血影蛋白在整个细胞膜的细胞质面下面形成可变形的网架结构,以维持红细胞的双凹圆盘形状。 血型糖蛋白(glycophorin ) 血型糖蛋白又称涎糖蛋白(sialo glycoprotein),因它富含唾液酸。血型糖蛋白是第一个被测定氨基酸序列的蛋白质,有几种类型，包括A、B、C、D。血型糖蛋白B、C、D在红细胞膜中浓度较低。血型糖蛋白A是一种单次跨膜糖蛋白, 由131个氨基酸组成, 其亲水的氨基端露在膜的外侧, 结合16个低聚糖侧链。血型糖蛋白的基本功能可能是在它的唾液酸中含有大量负电荷,防止了红细胞在循环过程中经过狭小血管时相互聚集沉积在血管中。 带3蛋白(band 3 protein)与血型糖蛋白一样都是红细胞的膜蛋白,因其在PAGE电泳分部时位于第三条带而得名。带3蛋白在红细胞膜中含量很高，约为红细胞膜蛋白的25%。由于带3蛋白具有阴离子转运功能，所以带3蛋白又被称为“阴离子通道”。带3蛋白是由两个相同的亚基组成的二聚体, 每条亚基含929个氨基酸,它是一种糖蛋白，在质膜中穿越12～14次,因此,是一种多次跨膜蛋白。 锚定蛋白(ankyrin)又称2.1蛋白。锚定蛋白是一种比较大的细胞内连接蛋白, 每个红细胞约含10万个锚定蛋白，相对分子质量为215,000。锚定蛋白一方面与血影蛋白相连, 另一方面与跨膜的带3蛋白的细胞质结构域部分相连, 这样，锚定蛋白借助于带3蛋白将血影蛋白连接到细胞膜上，也就将骨架固定到质膜上。 带4.1蛋白(band 4.1 protein)是由两个亚基组成的球形蛋白，它在膜骨架中的作用是通过同血影蛋白结合，促使血影蛋白同肌动蛋白结合。带4.1蛋白本身不同肌动蛋白相连，因为它没有与肌动蛋白连接的位点。 内收蛋白(adducin)是由两个亚基组成的二聚体，每个红细胞约有30，000个分子。它的形态似不规则的盘状物，高5.4nm,直径12.4nm。内收蛋白可与肌动蛋白及血影蛋白复合体结合，并且通过Ca2+和钙调蛋白的作用影响骨架蛋白的稳定性，从而影响红细胞的形态。 磷脂(phospholipids) 含有磷酸基团的脂称为磷脂,是细胞膜中含量最丰富和最具特性的脂。动、植物细胞膜上都有磷脂, 是膜脂的基本成分, 约占膜脂的50%以上。磷脂分子的极性端是各种磷脂酰碱基, 称作头部。它们多数通过甘油基团与非极性端相连。磷脂又分为两大类: 甘油磷脂和鞘磷脂。甘油磷脂包括磷脂酰乙醇胺、磷脂酰胆碱(卵磷脂)、磷脂酰肌醇等。磷脂分子的疏水端是两条长短不一的烃链, 称为尾部, 一般含有14～24个偶数碳原子。其中一条烃链常含有一个或数个双键, 双键的存在造成这条不饱和链有一定角度的扭转。磷脂烃链的长度和不饱和度的不同可以影响磷脂的相互位置, 进而影响膜的流动性。各种磷脂头部基团的大小、形状、电荷的不同则与磷脂-蛋白质的相互作用有关。 胆固醇(cholesterol) 胆固醇存在于真核细胞膜中。胆固醇分子由三部分组成: 极性的头部、非极性的类固醇环结构和一个非极性的碳氢尾部。胆固醇的分子较其他膜脂要小, 双亲媒性也较低。胆固醇的亲水头部朝向膜的外侧,疏水的尾部埋在脂双层的中央。胆固醇分子是扁平和环状的,对磷脂的脂肪酸尾部的运动具有干扰作用,所以胆固醇对调节膜的流动性、加强膜的稳定性有重要作用。动物细胞膜胆固醇的含量较高,有的占膜脂的50%,大多数植物细胞和细菌细胞质膜中没有胆固醇,酵母细胞膜中是麦角固醇。 脂质体(liposome)将少量的磷脂放在水溶液中,它能够自我装配成脂双层的球状结构,这种结构称为脂质体，所以脂质体是人工制备的连续脂双层的球形脂质小囊。脂质体可作为生物膜的研究模型，并可作为生物大分子(DNA分子)和药物的运载体，因此脂质体是研究膜脂与膜蛋白及其生物学性质的极好材料。在构建导弹人工脂质体时,不仅要将被运载的分子或药物包入脂质体的内部水相,同时要在脂质体的膜上做些修饰,如插入抗体便于脂质体进入机体后寻靶。 整合蛋白(integral protein) 又称内在蛋白(intrinsic protein)、跨膜蛋白(transmembrane protein), 部分或全部镶嵌在细胞膜中或内外两侧，以非极性氨基酸与脂双分子层的非极性疏水区相互作用而结合在质膜上。实际上,整合蛋白几乎都是完全穿过脂双层的蛋白,亲水部分暴露在膜的一侧或两侧表面; 疏水区同脂双分子层的疏水尾部相互作用;整合蛋白所含疏水氨基酸的成分较高。跨膜蛋白可再分为单次跨膜、多次跨膜、多亚基跨膜等。跨膜蛋白一般含25%～50%的α螺旋, 也有β折叠，如线粒体外膜和细菌质膜中的孔蛋白。 外周蛋白(peripheral protein)又称附着蛋白((protein-attached)。这种蛋白完全外露在脂双层的内外两侧,主要是通过非共价健附着在脂的极性头部, 或整合蛋白亲水区的一侧, 间接与膜结合。外周蛋白可用高盐或碱性pH条件分离。实际上,有时外周蛋白与整合蛋白是难以区分的,因为许多膜蛋白是由多亚基组成的,其中有的亚基插入在脂双层,有些亚基则是外周蛋白。外周蛋白为水溶性, 占膜蛋白总量的20%～30%, 在红细胞中占50%, 如红细胞的血影蛋白和锚定蛋白都是外周蛋白。外周蛋白可以增加膜的强度,或是作为酶起某种特定的反应,或是参与信号分子的识别和信号转导。 脂锚定蛋白(lipid-anchored)又称脂连接蛋白(lipid-linked protein),通过共价健的方式同脂分子结合，位于脂双层的外侧。同脂的结合有两种方式，一种是蛋白质直接结合于脂双分子层，另一种方式是蛋白并不直接同脂结合，而是通过一个糖分子间接同脂结合。通过与糖的连接被锚定在膜脂上的蛋白质主要是通过短的寡糖与包埋在脂双层外叶中的糖基磷脂酰肌醇(glycosylphophatidylionositol,GPI)相连而被锚定在质膜的外侧。之所以能够在膜上发现这类脂锚定蛋白,是因为用特异识别和切割含有肌醇磷脂的磷脂酶处理细胞膜能释放出蛋白质。这类脂锚定蛋白通常是膜受体、酶和细胞粘着分子。一种很少见的贫血�阵发性血红蛋白夜尿就是GPI合成缺陷,导致红细胞容易破裂所至。另一类存在于细胞质面脂锚定蛋白是通过长的包埋在脂双层中的碳氢链进行锚定的。目前至少发现两种蛋白(Src 和Ras)是通过这种方式被锚定在质膜的细胞质面,提示这种锚定方式与细胞从正常状态向恶性状态转化有关。 片层结构模型(Lamella structure model)1935年James Danielli和Hugh Davson所提出，又称或三明治式模型。该模型认为膜的骨架是脂肪形成的脂双层结构,脂双层的内外两侧都是由一层蛋白质包被,即蛋白质-脂-蛋白质的三层结构,内外两层的蛋白质层都非常薄。并且,蛋白层是以非折叠、完全伸展的肽链形式包在脂双层的内外两侧。1954年对该模型进行了修改：膜上有一些二维伸展的孔,孔的表面也是由蛋白质包被的,这样使孔具有极性,可提高水对膜的通透性。这一模型是第一次用分子术语描述的结构, 并将膜结构同所观察到的生物学理化性质联系起来, 对后来的研究有很大的启发。 单位膜模型(unit membrane model)1959年J.D.Robertson所提出。主要是根据电子显微镜的观察，发现细胞膜是类似铁轨结构(“railroad track”), 两条暗线被一条明亮的带隔开,显示暗---明---暗的三层，总厚度为7.5 nm，中间层为3.5 nm，内外两层各为2 nm。并推测:暗层是蛋白质, 透明层是脂,并建议将这种结构称为单位膜。单位膜模型是在片层结构模型的基础上发展起来的另一个重要模型。它与片层结构模型有许多相同之处，最重要的修改是膜脂双分子层内外两侧蛋白质存在的方式不同。单位膜模型强调的是蛋白质为单层伸展的β折叠片状, 而不是球形蛋白。另外,单位膜模型还认为膜的外侧表面的膜蛋白是糖蛋白,而且膜蛋白在两侧的分布是不对称的。这一模型能够解释细胞质膜的一些基本特性，例如质膜有很高的电阻，这是由于膜脂的非极性端的碳氢化合物是不良导体的缘故；再如由于膜脂的存在，使它对脂溶性强的非极性分子有较高的通透性，而脂溶性弱的小分子则不易透过膜。单位膜也有一些不足∶首先该模型把膜看成是静止的,无法说明膜如何适应细胞生命活动的变化；其二，不同的膜其厚度不都是7.5 nm,一般在5～10 nm之间；其三，如果蛋白质是伸展的, 则不能解释酶的活性同构型的关系。还有，该模型也不能解释为什么有的膜蛋白很容易被分离，有些则很难。 流动镶嵌模型(fluid mosaic model)1972年Singer 和Nicolson 总结了当时有关膜结构模型及各种研究新技术的成就，提出了流动镶嵌模型，认为球形膜蛋白分子以各种镶嵌形式与脂双分子层相结合, 有的附在内外表面, 有的全部或部分嵌入膜中, 有的贯穿膜的全层, 这些大多是功能蛋白。流动相嵌模型有两个主要特点。其一,蛋白质不是伸展的片层,而是以折叠的球形镶嵌在脂双层中,蛋白质与膜脂的结合程度取决于膜蛋白中氨基酸的性质。第二个特点就是膜具有一定的流动性,不再是封闭的片状结构,以适应细胞各种功能的需要。这一模型强调了膜的流动由性和不对称性,较好地体现细胞的功能特点,被广泛接受,也得到许多实验的支持。后来又发现碳水化合物是以糖脂或糖蛋白的形式存在于膜的外侧表面。 孔蛋白(porin)孔蛋白是存在于细菌质膜的外膜、线粒体和叶绿体的外膜上的通道蛋白,它们允许较大的分子通过,其中线粒体孔蛋白可通过的最大分子为6000道尔顿,而叶绿体的孔蛋白则可通过相对分子质量在10,000到13,000之间的物质。孔蛋白是膜整合蛋白,它的膜脂结合区与其他的跨膜蛋白不同,不是α螺旋,而是β折叠。 冰冻断裂(freeze fracture)一种制备电子显微镜样品的方法。将组织放在液氮中快速下冷冻，然后用冰刀使样品断裂分割，通过金属复形可进行电镜观察。 膜蛋白放射性标记法(radioactive labeling procedure) 研究细胞膜蛋白分布不对称的一种方法。实验中首先要分离细胞膜,然后用乳过氧化物酶进行膜蛋白标记。由于过氧化物酶的分子较大而不能透过细胞膜,这样可以用于标记膜外表面的蛋白,包括外周蛋白和整合蛋白的外部分。标记后,分离膜蛋白,电泳分离和放射自显影进行鉴定。若是要标记膜内侧的蛋白,则需将膜置于低离子强度的溶液中以提高膜的通透性,使乳过氧化物酶进入膜泡进行内侧蛋白的标记。 相变(phase transition)膜的流动镶嵌模型说明生物膜是一种动态的结构, 具有膜脂的流动性(fluidity)和膜蛋白的运动性(mobility)。膜的流动性主要是由膜的双脂层的状态变化引起的。在生理条件下, 膜脂多呈液晶态, 温度下降至某点, 则变为晶态。一定温度下, 晶态又可溶解再变成液晶态。这种临界温度称为相变温度, 在不同温度下发生的膜脂状态的改变称为相变(phase transition)。 侧向扩散(lateral diffusion)又称侧向迁移。在同一单层内的脂分子经常互相换位, 其速度相当快, 有人推测磷脂以这种方式从细胞一端扩散到另一端只需1～2秒。这种运动始终保持脂分子在质膜中的排布方向，亲水的基团朝向膜表面，疏水的尾指向膜的内部。 翻转扩散(transverse diffusion)又称为翻转(flip-flop)。它是指脂分子从脂双层的一个层面翻转至另一个层面的运动。磷脂发生翻转运动时,磷脂的亲水头部基团必须克服内部疏水区的阻力,这在热力学上是不利的。但是有些细胞含有翻转酶(flipase)能够促使某些磷脂从膜脂的一叶翻转到另一叶，所以这些酶在维持膜脂的不对称分布中起重要作用。 细胞融合(cell fusion)自发条件下或人工诱导下, 两个不同基因型的细胞或原生质体融合形成一个杂种细胞。基本过程包括细胞融合导致异核体(heterokaryon)的形成, 异核体通过细胞有丝分裂导致核的融合, 形成单核的杂种细胞。有性生殖时发生正常的细胞融合, 即由两个配子融合成一个合子。人、鼠细胞融合实验分三步进行∶首先用荧光染料标记抗体∶将小鼠的抗体与发绿色荧光的荧光素(fluorescin)结合, 人的抗体与发红色荧光的罗丹明(rhodamine)结合；第二步是将小鼠细胞和人细胞在灭活的仙台病毒的诱导下进行融合；最后一步将标记的抗体加入到融合的人、鼠细胞中，让这些标记抗体同融合细胞膜上相应的抗原结合。开始,融合的细胞一半是红色, 一半是绿色。在37℃下40分钟后, 两种颜色的荧光在融合的杂种细胞表面呈均匀分布，这说明抗原蛋白在膜平面内经扩散运动而重新分布。这种过程不需要ATP。如果将对照实验的融合细胞置于低温(1℃)下培育, 则抗原蛋白基本停止运动。这一实验结果令人信服地证明了膜整合蛋白的侧向扩散运动。 成斑(patching)、成帽(capping)反应淋巴细胞通过产生抗体对外源蛋白进行应答,抗体分子位于细胞质膜上。蛋白质能够在不同的动物中诱导产生抗体，如果将小鼠的抗体注入兔子中,兔子将会产生抗小鼠抗体的抗体。可以从兔子的血液中分离这种抗体,并将这种抗体共价连接到荧光染料上,就可以通过荧光显微镜进行观察。当兔子的抗小鼠的抗体与小鼠的淋巴细胞混合时,带有标记的抗体就会同小鼠淋巴细胞质膜上的抗体结合,并分布在整个淋巴细胞的表面,但很快就会成块或成斑。导致这种现象的原因是抗体是多价的,每一个兔子的抗体能够同小鼠细胞质膜表面的多个抗体分子反应,也就是说小鼠的每一个膜抗体将同多个兔子的抗体反应。这样, 在小鼠淋巴细胞的细胞质膜表面形成“兔抗小鼠抗体分子-小鼠膜结合抗体”的斑。斑逐渐聚集扩大,当小鼠淋巴细胞质膜表面抗体全部同兔子的抗小鼠抗体结合后,将会在细胞表面的一侧形成“帽子”结构,最后通过内吞作用进入细胞。很显然,如果小鼠细胞质膜中的抗体蛋白不能自由的进行侧向扩散的话,斑和帽都是不能形成的。 光脱色荧光恢复技术(fluorescence recovery after photobleaching FRAP)研究膜流动性的一种方法。首先用荧光物质标记膜蛋白或膜脂, 然后用激光束照射细胞表面某一区域, 使被照射区域的荧光淬灭变暗形成一个漂白斑。由于膜的流动性,漂白斑周围的荧光物质随着膜蛋白或膜脂的流动逐渐将漂白斑覆盖，使淬灭区域的亮度逐渐增加, 最后恢复到与周围的荧光光强度相等。细胞膜蛋白的标记方法有很多种。可以用非特异性的染料,如异硫氰酸荧光素(fluorescein isothiocyanate,FITC)将细胞膜蛋白全部进行标记。也可用特异性的探针,如荧光抗体,标记特异的膜蛋白。膜蛋白一旦被标记就可用激光束进行局部照射处理,使荧光脱色,形成直径约为1μm的白斑。若是可移动的膜蛋白,则会因蛋白的移动,使白斑消失,若是不能移动的蛋白.则白斑不会消失。根据荧光恢复的速度, 可推算膜脂的扩散速度为每秒钟为几个微米，而膜蛋白的扩散速度变化幅度较大，少数膜蛋白的扩散速度可达到膜脂的速度，大多数蛋白的扩散速度都比膜脂慢，还有一些膜蛋白完全限于某一个区域。正是这种限制，使膜形成一些特定的膜微区(membrane domain),这些微区具有不同的蛋白组成和功能。这实际上是膜蛋白不对称分布带来膜功能的不对称。FRAP技术也有它的不足之处。第一,它只能检测膜蛋白的群体移动,而不能观察单个蛋白的移动。其次,它不能证明膜蛋白在移动时是否受局部条件的限制。为了克服这些不足,发展了单颗粒示综(single-particle tracking,SPT)技术,可以用抗体金(直径15～40 nm)来标记单个膜蛋白,然后通过计算机控制的摄像显微镜进行观察。 电子自旋共振谱技术(electron spin-resonance spectroscopy,ESR) 证明膜脂流动性的一种方法。在该技术中将一个含有不配对的电子基团(通常是硝基氧基团)加到磷脂的脂肪酸尾端，这就是所谓的自旋标记(spin-label )。当将这种脂暴露于外加磁场时，由于不配对电子基团的存在，它能够自旋产生顺磁场信号，这种共振能够被仪器检测获得共振谱。如果被标记的脂位于脂双层，根据共振谱就可以判断膜脂的流动性。 细胞运输(cellular transport) 胞内运输(intracellular transport) 是真核生物细胞内膜结合细胞器与细胞内环境进行的物质交换。包括细胞核、线粒体、叶绿体、溶酶体、过氧化物酶体、高尔基体和内质网等与细胞内的物质交换。 转细胞运输(transcellular transport) 这种运输不仅仅是物质进出细胞,而是从细胞的一侧进入,从另一侧出去,实际上是穿越细胞的运输。在多细胞生物中,整个细胞层作为半渗透性的障碍，而不仅仅是细胞质膜。如植物的根部细胞负责吸收水份和矿物盐, 然后将它们运输到其他组织即是这种运输。 膜运输蛋白(membrane transport protein)膜运输蛋白是膜整合蛋白, 或是大的跨膜分子复合物, 功能是参与被动运输(促进扩散)或主动运输(运输泵)。参与促进扩散的膜运输蛋白虽然没有酶活性, 但是具有酶催化的特点,如可达到最高速率、具有特异性和竞争抑制等,因此,运输蛋白又被称为透性酶(permease)。 离子载体(ionophore)离子载体是一些能够极大提高膜对某些离子通透性的载体分子。大多数离子载体是细菌产生的抗生素,它们能够杀死某些微生物,其作用机制就是提高了靶细胞膜通透性,使得靶细胞无法维持细胞内离子的正常浓度梯度而死亡,所以离子载体并非是自然状态下存在于膜中的运输蛋白,而是人工用来研究膜运输蛋白的一个概念。根据改变离子通透性的机制不同,将离子载体分为两种类型:通道形成离子载体(channel-forming ionophore)和离子运载的离子载体(ion-carrying ionophore)。 短杆菌肽 A(gramicidin A)是一种由15个氨基酸组成的线性肽,其中8个是L-氨基酸,7个是D-氨基酸, 它具有疏水的侧链, 两个分子在一起形成跨膜的通道, 所以是一种形成通道的离子载体，它能够有选择地将单价阳离子顺电化学梯度通过膜，不过它并不显著提高运输速度。可被短杆菌肽 A离子通道运输的阳离子有∶H+ 〉NH4+〉K+ 〉Na+ 〉Li+。 缬氨霉素(valinomycin)是一种由12个氨基酸组成的环形小肽，它是一种脂溶性的抗生素。将缬氨霉素插入脂质体后，通过环的疏水面与脂双层相连, 极性的内部能精确地固定K+。它在一侧结合K+,然后向内侧移动通过脂双层, 在另一侧将K+释放到细胞内。缬氨酶素可使K+的扩散速率提高100，000倍，但是它不能有效地提高Na+的扩散速度。 扩散(diffusion)是指物质沿着浓度梯度从半透性膜浓度高的一侧向低浓度一侧移动的过程，通常把这种过程称为简单扩散。这种移动方式是单个分子的随机运动，无论开始的浓度有多高，扩散的结果是两边的浓度达到平衡。虽然这种移动不需要消耗能量，主要是依靠扩散物质自身的力量，但从热力学考虑，它利用的是自由能。如果改变膜两侧的条件，如加热或加压，就有可能改变物质的流动方向，其原因就是改变了自由能。所以，扩散是物质从自由能高的一侧向自由能低的一侧流动。 渗透(osmosis)是指水分子以及溶剂通过半透性膜的扩散。水的扩散同样是从自由能高的地方向自由能低的地方移动，如果考虑到溶质的话，水是从溶质浓度低的地方向溶质浓度高的地方流动。 简单扩散(simple diffusion)简单扩散是被动运输的基本方式,不需要膜蛋白的帮助,也不消耗ATP,而只靠膜两侧保持一定的浓度差,通过扩散发生的物质运输。简单扩散的限制因素是物质的脂溶性、分子大小和带电性。一般说来, 气体分子（如O2、CO2、N2）、小的不带电的极性分子（如尿素、乙醇）、脂溶性的分子等易通过质膜，大的不带电的极性分子（如葡萄糖）和各种带电的极性分子都难以通过质膜。 促进扩散(facilitated diffusion)促进扩散又称易化扩散、协助扩散，或帮助扩散。是指非脂溶性物质或亲水性物质, 如氨基酸、糖和金属离子等借助细胞膜上的膜蛋白的帮助顺浓度梯度或顺电化学浓度梯度, 不消耗ATP进入膜内的一种运输方式。促进扩散同简单扩散相比，具有以下一些特点∶① 促进扩散需要膜蛋白的帮助,并且比简单扩散的速度要快几个数量级。② 简单扩散的速率与溶质的浓度成正比，而膜蛋白帮助的促进扩散可以达到最大值, 当溶质的跨膜浓度差达到一定程度时,促进扩散的速度不再提高。③ 在简单扩散中,结构上相似的分子以基本相同的速度通过膜,而在促进扩散中,运输蛋白具有高度的选择性。如运输蛋白能够帮助葡萄糖快速运输,但不帮助与葡萄糖结构类似的糖类运输。④ 与简单扩散不同,运输蛋白的促进扩散作用也会受到各种抑制。膜运输蛋白的运输作用也会受到类似于酶的竞争性抑制,以及蛋白质变性剂的抑制作用。 通道蛋白(channel protein)通道蛋白是一类横跨质膜,能使适宜大小的分子及带电荷的分子通过简单的自由扩散运动, 从质膜的一侧转运到另一侧。通道蛋白可以是单体蛋白,也可以是多亚基组成的蛋白,它们都是通过疏水的氨基酸链进行重排,形成水性通道。通道蛋白本身并不直接与小的带电荷的分子相互作用, 这些小的带电荷的分子可以自由的扩散通过由脂双层中膜蛋白带电荷的亲水区所形成的水性通道。通道蛋白的运输作用具有选择性,所以在细胞膜中有各种不同的通道蛋白。通道蛋白参与的只是被动运输,在运输过程中并不与被运输的分子结合,也不会移动,并且是从高浓度向低浓度运输,所以运输时不消耗能量。 电位-门控通道(voltage-gated channels)这类通道的构型变化依据细胞内外带电离子的状态，主要是通过膜电位的变化使其构型发生改变, 从而将“门”打开。在很多情况下, 门通道有其自己的关闭机制, 它能快速地自发关闭。开放往往只有几毫秒时间。在这短暂瞬息时间里,一些离子、代谢物或其它溶质顺着浓度梯度自由扩散通过细胞膜。电位-门控通道在神经细胞的信号传导中起主要作用, 电位�门控通道也存在于其他的一些细胞,包括肌细胞、卵细胞、原生动物和植物细胞。 配体-门控通道(ligand gated channel)这类通道在其细胞内或外的特定配体（ligand）与膜受体结合时发生反应, 引起门通道蛋白的一种成分发生构型变化, 结果使“门”打开。因此这类通道被称为配体-门控通道，它分为细胞内配体和细胞外配体两种类型。 胁迫门控通道(stretch-gated channel)这种通道的打开受一种力的作用，听觉毛状细胞的离子通道就是一个极好的例子。声音的振动推开协迫门控通道，允许离子进入毛状细胞，这样建立起一种电信号，并且从毛状细胞传递到听觉神经，然后传递到脑。 载体蛋白(carrier protein)载体蛋白需要同被运输的离子和分子结合,然后通过自身的构型变化或移动完成物质运输的膜蛋白。载体蛋白促进扩散时同样具有高度的特异性,其上有结合点,只能与某一种物质进行暂时性、可逆的结合和分离。而且,一个特定的载体只运输一种类型的化学物质, 甚至一种分子或离子。载体蛋白既参与被动的物质运输，也参与主动的物质运输。由载体蛋白进行的被动物质运输, 不需要ATP提供能量。载体蛋白对物质的转运过程具有类似于酶与底物作用的动力学曲线、可被类似物竞争性抑制、具有竞争性抑制等酶的特性。但与酶不同的是: 载体蛋白不对转运分子作任何共价修饰。 水通道蛋白(aquaporin)一种水的分子通道。在动物和植物细胞中已经发现有几种不同的水通道蛋白。在动物细胞中已经鉴定了水通道蛋白家族中的六个成员,在植物中发现了具有类似功能的蛋白质。膜的水通道蛋白 AQP1是1988年发现的,开始将这种蛋白称为通道形成整合蛋白(CHIP),是人的红细胞膜的一种主要蛋白。它可以使红细胞快速膨胀和收缩以适应细胞间渗透性的变化。AQP1蛋白也存在于其他组织的细胞中。AQP1及它的同系物能够让水自由通过(不必结合),但是不允许离子或是其他的小分子(包括蛋白质)通过。AQP1是由四个相同的亚基构成,每个亚基的相对分子质量为28kDa,每个亚基有六个跨膜结构域,在跨膜结构域2与3、5与6之间有一个环状结构,是水通过的通道。另外,AQP1的氨基端和羧基端的氨基酸序列是严格对称的,因此,同源跨膜区(1,4、2,5、3,6)在质膜的脂双层中的方向相反。AQP1对水的通透性受氯化汞的可逆性抑制,对汞的敏感位点是结构域5与6之间的189位的半胱氨酸。其他几种AQP1与肾功能有关。 运输ATPase(transport ATPase)能够水解ATP,并利用ATP水解释放出的能量驱动物质跨膜运输的运输蛋白称为运输ATPase, 由于它们能够进行逆浓度梯度运输, 所以有称为泵。共有四种类型的运输ATPase: 共2页: 上一页 1 [2] 下一页
< 1 > < 2 >
|
