RNA核酶突破性进展<%=id%>

bonuclease P RNA，RNase P)的不同，获得了一RNase P*结构，为研究RNase P带来了突破性进展，这一研究成果公布在新鲜出炉的《Molecular Cell》（11月3日）杂志封面上。
　　核糖核酸酶P（RNase P）是负责tRNA前体5＇端成熟的酶，它由蛋白质和RNA两种亚单位组成。1983年Altaman等人报道，在较高浓度的镁离子和适量精氨酸参与下，RNase P中的 RNA能够切割tRNA前体5＇端。而Rnase P中的蛋白组分没有催化功能，只是起稳定构想的作用。这是首次报道的具有反式切割作用的RNA分子。由于他们具有类似核糖核酸酶功能，而化学本质为核酸，因此被切赫称之为核酶。鉴于切赫在此领域作出的卓越贡献，因而获得1988年诺贝尔化学奖。
　　在之后的研究中陆续发现，细菌和真核的RNase P RNA有相同的起源祖先，但是却沿着不同的进化道路有了分化：真核的RNase P RNA在没有蛋白的存在的时候是不具有催化功能的，细菌的RNA则相反--没有蛋白也同样可以催化底物。
　　通过比较这两种不同的RNA，研究人员逐渐清楚了解了这个RNA和蛋白结合世界的转换，他们发现虽然真核生物RNAs不能单独催化底物，但是即使在没有蛋白的存在下，也可以折叠成有功能的形式，并结合到tRNA上去。基于这些交联反应结果和细菌RNAs的晶体结构，研究人员得到了一种真核RNase P RNA*结构模型，这种RNA包含一个核心的与细菌RNA相似的结构，但是这个结构没有细菌RNAs催化的特征和*结构的稳定性。
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