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不断重复这些步骤，使肽键得以不断增长。当mRNA上的终止密码子进入A位后，表示多肽链已延伸到必需的长度。这时在特异的蛋白质释放因子参与下，新合成的多肽链从tRNA上水解下来，同时释放最后一个空载的tRNA、mRNA和70S核糖体，后者解离为30S和50S两个亚基并立即投入下一轮循环，以合成另一新的多肽链。 真核细胞和原核细胞的蛋白质合成过程相似，但细节不同。如真核细胞蛋白质合成的起始氨基酸是甲硫氨酸而不是甲酰甲硫氨酸，其核糖体、酶、各种蛋白质因子等的结构也不同。真核细胞线粒体的蛋白质合成过程与原核生物十分相像，其起始氨基酸也是甲酰甲硫氨酸。 以上描述的是在单个核糖体上多肽链合成的过程。实际上，在每一瞬间有数个或数十个核糖体连结在同一个mRNA分子上，形成多核糖体（polysome）。多核糖体才是蛋白质合成的真正功能系统，其中每个核糖体上所进行的多肽链合成程度不同。靠近mRNA3′端的核糖体携带最长的新生多肽链，而其5′端的核糖体只翻译了少数密码子，因而携带相对短的肽。多核糖体的形成可以充分利用mRNA分子，从而加快蛋白质合成的速度。原核生物的翻译过程很快。一个大肠杆菌细胞37℃时每20秒可合成一个约含300个氨基酸残基的蛋白质分子，这意味着核糖体每秒必须滑过15个密码子或45个核苷酸。若一个mRNA结合50个核糖体，几秒钟就可完成一个翻译过程，每个大肠杆菌细胞约有5000个mRNA分子，那么，它每秒钟就能产生约1000个蛋白质分子。在许多情况下，在核糖体上新合成的蛋白质还需进一步修饰（如切除起始氨基酸或某些氨基酸序列；在一些氨基酸残基上添加某些化学基团等），才能转变成有生物活性的形式。四环素、金霉素、链霉素、新霉素和卡那霉素等抗菌素的作用，就是通过专一干扰细菌的蛋白质生物合成，而不损害人体细胞。
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