蛋白质（protein）

盘曲折叠成特定的形状（空间结构或构象）。构象是因共价单键旋转所造成的结构。肽键是共价键，而且蛋白质分子中有多个肽键，所以，理论上因肽键旋转可构成无数的构象。但因为肽键是平面结构，C—N键不能自由转动，也限制了肽键周围单键的转动，这使得蛋白质分子只有1种或少数几种稳定的构象。一般用4个层次描述蛋白质的结构。　　一级结构指多肽链中氨基酸残基的排列顺序（序列）。1955年桑格（F.Sanger）首先发表了牛胰岛素的一级结构，这个蛋白质有两条用二硫键相连的多肽链，共51个氨基酸残基。到80年代初期，报告一级结构的蛋白质已达700种以上。一级结构是更高级结构的基础，一级结构决定空间结构。一般把空间结构分成3个层次。　　二级结构指的是多肽链的折叠方式。这种折叠是由并列的肽键间形成氢键造成的。氢键在一个肽键的羰基氧和另一肽键的酰胺氢间生成，主要有螺旋和β-折叠两种形式。在螺旋结构中，氢键在多肽链内部；在折叠结构中，氢键存在于多肽链之间；可以在，也可以不在同一肽链的区段间。最普通的螺旋结构是α-螺旋，它的每一转含3.6个氨基酸残基，其沿长轴的螺距约为0.54纳米，每个氨基酸残基的NH与前方第4个氨基酸残基的CO用氢键相连，其侧链在螺旋的外侧。这样，每个肽键均参与氢键的形成。相邻的螺旋再用氢键连接，使α-螺旋得以稳定。角蛋白的基本结构是α-螺旋。许多球状蛋白质也含有或多或少的α-螺旋区域，如血红蛋白约含75％α-旋。所有已知的蛋白质螺旋都是右手螺旋，只有胶原特殊，它的基本螺旋是左手螺旋。在β-折叠结构中，多肽链是伸展的。根据毗邻肽链的方向是从N端向C端还是从C端向N端又可分成平行式和反平行式两种。两者方向相同的为平行式；相反的为反平行式。氨基酸残基突出在折叠层外。所以只在侧链相对小时才能形成β-折叠结构堆积起来所构成的片层。在纤维状蛋白质中，β-折叠主要取反平行式，蚕丝的丝心蛋白有代表性。球状蛋白质的折叠肽链也常具有部分β结构，平行与反平行形式都广泛存在。　　-结构球状蛋白质的多肽链在二级结构的基础上进一步折叠盘曲成致密的球形称-结构。维系-结构的力是氨基酸侧链间的相互作用力，如氢键、正负离子互相吸引和疏水基因的相互作用等。假若蛋白质分子只含一条多肽链，-结构就给出氨基酸残基在整个分子空间排布的细节，包括酶的活性部位或抗体的抗原结合部位。有些蛋白质的-结构已用X-射线衍射法加以确定，如肌红蛋白、核糖核酸酶等。（a）-Lys-Ala-His-Gly-Lys-Lys-Val-Leu-Gly-Ala-四级结构假若蛋白质是含有2条或更多相同或不同多肽链的寡聚蛋白质，这些多肽链（亚基）间由非共价键连接构成的结构，就是该蛋白质的四级结构，也即亚基结构。亚基有独立的-结构，但一般不具有蛋白质的完整功能，如血红蛋白可运输氧，其任一亚基均无运氧功能。　　性质　　两性性质多肽链的一端具有自由氨基，另一端具有自由羧基，其中氨基酸残基的不少侧链还含有酸性或碱性基团，使蛋白质有两性性质。在等电点时不含净电荷，表现为两性离子，此时在电场中不移动，溶解度最小。由于有两性性质，蛋白质也表现缓冲作用。　　溶解度极性和非极性氨基酸在蛋白质分子表面的分布，分子的形状和环境因素（pH、离子强度、温度等）都能影响蛋白质的溶解度。伸展的纤维状蛋白质多不溶于水。球状蛋白质的非极性（疏水）氨基酸多聚集在分子内部，极性（亲水）氨基酸多分布在表面，这造成分子外部包围一层保护性的水膜，使许多体液稳定。　　变性（denaturation）蛋白质的构象可因酸、碱、尿素等化学因素或热、紫外线或X射线照射等物理因素的作用遭到破坏，引起可逆或不可逆的变性。蛋白质变性的主要表现是生物活性丧失，也有一些物化性质的变化，如蛋清加热凝固是不可逆变性，酒精消毒是使细菌蛋白质变性，制作豆腐的基本原理就是让大豆蛋白质变性凝固。最早提出蛋白质变性学说的是我国科学家吴宪（1931）。
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