酶（enzyme）

性部位，就像右手不能适合左手的手套一样。　　分类和命名通常按照酶所催化的反应类型和所作用的底物来分类和命名。所有已知的酶按反应性质分成6大类，再分成若干亚类和亚亚类。　　有习惯命名和国际系统命名两种方法。习惯命名法不特别精确，但较简便，像催化乳酸脱氢生成丙酮酸的酶就叫乳酸脱氢酶；给催化水解作用的酶命名时略去反应类型，如水解蛋白质的酶叫蛋白酶，水解淀粉的酶叫淀粉酶；有时还在酶的名称前面标上酶的其他特点如来源、酸碱性等以示区别，如胃蛋白酶、胰淀粉酶、中性蛋白酶等。　　催化机理酶的催化机理和一般化学催化剂基本相同，也是先和反应物（酶的底物）结合成络合物，通过降低反应的活化能来提高化学反应的速度，在恒定温度下，化学反应体系中每个反应物分子所含的能量虽然差别较大，但其平均值较低，这是反应的初态。S（底物）→P（产物）这个反应之所以能够进行，是因为有相当部分的S分子已被激活成为活化（过渡态）分子，活化分子越多，反应速度越快。在特定温度时，化学反应的活化能是使1摩尔物质的全部分子成为活化分子所需的能量（千卡）。酶（E）的作用是：与S暂时结合形成一个新化合物ES，ES的活化状态（过渡态）比无催化剂的该化学反应中反应物活化分子含有的能量低得多。ES再反应产生P，同时释放E。E可与另外的S分子结合，再重复这个循环。降低整个反应所需的活化能，使在单位时间内有更多的分子进行反应，反应速度得以加快。如没有催化剂存在时，过氧化氢分解为水和氧的反应（2H2O2→2H2O+O2）需要的活化能为每摩尔18千卡（1千卡=4.187焦耳），用过氧化氢酶催化此反应时，只需要活化能每摩尔2千卡，反应速度约增加1011倍。酶作用的pH和温度条件（细胞内条件）都很温和，为什么会有巨大的催化活性？有4种主要因素使酶加速化学反应。酶催化效率的促进因素　　接近程度和相对取向和底物分子结合时，酶不仅要求敏感键和催化基团靠得很近，而且要求有合适的相对排列方向，这就大大增加了ES络合物进入过渡态的可能性。　　拉紧和扭曲（诱导契合）与底物结合可能诱导酶分子发生构象变化，使活性部位拉紧并扭曲所结合的底物，以帮助ES络合物达到其过渡态。这种变化叫做酶对底物的诱导契合。相对大的酶分子的-或四级结构的变化能对底物发挥力学的影响。这个概念可以解释酶为什么是蛋白质，并因此比大多数底物大得多。　　一般酸-碱催化作用酶活性部位某些氨基酸残基的侧链可能是良好的质子供体或受体。这些一般酸性或碱性基团是水溶液系统中许多有机反应的有力催化剂。　　共价催化作用有些酶与其底物结合形成极不稳定，共价连接的酶-底物络合物，这种ES络合物进一步反应生成产物比非催化反应容易进行。一种共价催化的模式是、酶置换了底物RX的功能基R，生成共价复合物EX；EX不稳定，它的水解速度比RX快得多。　　非催化反应 RX+H2O→ROH+HX　　催化反应 RX+E—OH→ROH+EX　　EX+H2O→E—OH+HX　　总反应 RX+H2O→ROH+HX　　应用由于酶的催化效率高，反应条件温和，且专一性强，不发生副反应；一些酶又便于从细胞或组织中提取，酶制剂在医、工业方面的应用越来越广泛。有些酶制剂可作为药物临床应用，如胰酶制剂用于治疗消化不良，L-天冬酰胺酶用于治疗白血病等。血液或组织液中酶活性的测定已成为重要的诊断辅助手段，如血中转氨酶活性的测定可协助诊断心肌梗塞和肝病。一些医用营养品如水解蛋白也是借酶的分解作用制成的。随着大量培养微生物和大量分离酶的适宜方法的发展，在一系列工业上使用酶制剂变得有经济效益。这些工业包括食品加工和保藏、纺织、制革、制药和制洗涤剂等，如蛋白酶用于皮革的脱毛，或加入洗涤剂以除去蛋白污物，淀粉酶用于纺织品脱淀粉浆或从淀粉生产高产量和高纯度的葡萄糖；果胶酯酶用于果汁和啤酒的澄清，葡糖氧化酶用于食品保存（除去食物和饮料包装中的氧）；葡糖异构酶用于生产果糖（如增加饮料的甜味）等。
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