蛋白质

红血球中的氧，肌红蛋白贮存肌肉中的氧，植物种子贮存胚芽生长需要的蛋白质等。卵中的卵白蛋白、乳中的酪蛋白和动物组织中的铁蛋白也是贮存蛋白质。蛋白质由氨基酸组成，但并不是氨基酸随机聚合而成的聚合物。蛋白质有固定的组成和分子量，其多肽链内的各种氨基酸按特定的顺序排列（氨基酸序列），而且多肽链还盘绕折叠形成一定的空间结构。一般用4个层次描述蛋白质的分子结构。一级结构主要指多肽链中氨基酸的序列。1953年，英国的弗·桑格（F·Sanger）首先测定了胰岛素（一种激素）的氨基酸序列，共有51个氨基酸单位。迄今已有数百种不同生物蛋白质的氨基酸序列已测知。维持一级结构的化学键是肽键（共价键）。蛋白质的空间结构，也即三维构象，指的是多肽链中的一切原子，由于单键的旋转而产生的不同空间排布，这种空间排布的变化，一般不涉及共价键的生成与断裂。在理论上，由于多肽链的肽键是单键，它可以有无限的可能构象。经过深入研究，发现肽键是一种“平面”结构，即肽键中的C-N键与其周围的4个原子处在同一个平面上。这就使肽键两边的单键的旋转受到限制。现在已知，在生物正常的温度和pH条件下，一种蛋白质的多肽链只有一个（或非常少的）构象，这就是具有生物活性的天然构象。天然构象相当稳定，因此能将蛋白质分离出来并保持其天然状态。蛋白质的空间结构可用二级结构、-结构和四级结构3个层次来描述。二级结构是指多肽链主链骨架盘曲或折叠的情况，不涉及氨基酸残基侧链的构象，有多种形式，其中以α-螺旋和β-折叠最重要。在α-螺旋中，多肽链的主链是向右旋转的螺旋形，螺旋的每一转含3.6个氨基酸残基，沿分子长轴的距离（螺距）约为0.54纳米（nm）。螺旋借在空间靠近的肽键间形成的氢键维系。头发和羊毛中的角蛋白（一种纤维状蛋白质）的基本结构是α-螺旋，α-螺旋再互相缠绕形成绳状。可溶的球状蛋白质中也往往有α-螺旋结构区，如血红蛋白。β-折叠结构的特征是用肽链间的氢键连接并列的、具有伸展状态的肽链片段。蚕丝的丝心蛋白（纤维状蛋白质）的基本结构是β-折叠，许多β-折叠结构再堆积起来形成多层结构。β-折叠层是丝织品众多良好性能的结构基础。在可溶的球状蛋白质中，也发现有β-折叠结构区。-结构是指多肽链在二级结构的基础上再盘旋折叠所形成的、特定的、极不规则的球形构象。对于单链蛋白质，-结构即所有原子的空间排布；对于寡聚蛋白质，则指的是每个亚基的空间结构，-结构的概念只适用于球状（可溶性）蛋白质。维系蛋白质-结构的力是氨基酸残基侧链间的各种相互作用，如氢键、疏水相互作用，正负离子间的相互吸引等。四级结构就是寡聚蛋白质的亚基结构，维系四级结构的力是亚基间的非共价作用。亚基是具有-结构的独立结构单位，可以分离，但一般地说不是一个独立的功能单位。如血红蛋白有两条α链（各含141个氨基酸）、两条β链（各含146个氨基酸）和4个血红素辅基。血红蛋白有携氧的功能，而单个的α亚基或β亚基没有携氧功能。蛋白质分子在细胞内处于水的环境中，这使具有极性侧链的氨基酸残基，几乎全部分布在分子表面，而带有非极性侧链的氨基酸残基，则埋藏在分子内部，不与水接触。极性基团在分子表面的分布，使球状蛋白质可溶于水。从这种分布情况可以看出：蛋白质的氨基酸序列（一级结构）决定其空间结构。蛋白质的空间结构与其功能有密切的关系。如果空间结构遭到破坏（如变性时），其生物功能也会立即丧失。蛋白质分子通常带有电荷，因为除多肽链两端的α-氨基和α-羧基可以解离外，各氨基酸残基的侧链常带有可解离的酸性和碱性基团。蛋白质分子的带电情况，与其氨基酸组成和环境的pH有关。在某一pH环境中，如蛋白质所带的总正电荷恰好与总负电荷相等，这时溶液的pH值为该蛋白质的等电点（pI）。在pH＞pI的溶液中，蛋白质为阴离子，在电场中向阳极移动；如pH＜pI，蛋白质为阳离子，在电场中向阴极移动；如pH=pI，在电场中不移动。可根据蛋白质在电场中移动的方向和速度（分子越大，移动速度越慢），将它们分开（电泳法）。蛋白质在等电点时溶解度最低，易沉淀，故也可将蛋白质溶液的pH调节至其等电点，使其沉淀，而达到分离的目的。蛋白质分子中某些氨基酸或特殊结构能与一定化学试剂反应产生有色物质。常可利用蛋白质的颜色反应，作定性或定量测定（参见“肽键”、“多肽”条）。
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