酶

，在这方面作出了杰出贡献的美国的悉尼·奥尔特曼（Altman）和托马斯·切赫（Cech）共同获得了1989年度诺贝尔化学奖。最近，其他实验室已人工合成了具有催化活力的19寡聚核苷酸。多数酶是结合蛋白质，除含有对热不稳定的酶蛋白部分外，还含有对热稳定的非蛋白质小分子物质，叫做酶的辅因子。酶蛋白和辅因子单独存在时无催化活性，二者结合成全酶后才具有活性。酶的辅因子可以是金属离子，也可以是小分子有机化合物，常见的有Mg2+、Ca2+、Cu+、Zn2+、Fe2+等金属离子和维生素的衍生物。酶蛋白部分主要决定酶的专一性，而辅因子部分主要决定酶促反应的类型。某一特定的辅因子，往往可以与不同的酶蛋白结合构成酶促反应类型相同而专一性不同的酶。如辅因子与酶蛋白结合较松，易将二者分开时，又将辅因子叫做辅酶。关于酶的作用方式，有一个重要的理论，就是酶底物络合物（中间产物）学说。该学说认为：酶（E）在催化某一反应时，首先与底物（S）可逆地结合成一种酶底物络合物ES。接着底物被激活，也即底物中的化学键被活化了，ES变成ES*（激活状态）；然后ES*再分解生成产物P，并释放出自由的酶E。整个过程可表示为：E+SESES*→E+P。酶作为蛋白质，其分子要比大多数底物大得多。由此可以想见，在反应过程中酶与底物的接触只限于酶分子上的少数基团或较小的部位，许多研究也支持这种看法。酶分子表面的、与催化活性直接有关的、具特定三维结构的小区域叫做酶的活性部位（或活性中心）。这个区域能专一地结合底物并催化底物生成产物。构成活性部位的氨基酸残基，在肽链上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上，但当酶蛋白形成特定空间结构时，通过肽链盘绕、折叠，彼此靠近，形成具有一定空间结构的区域。如果酶是结合蛋白质，其辅基或辅酶上的某一部分结构，往往也是活性部位组成部分。除活性部位外，对于维持酶的空间构象等必需的那些基团，也是保持酶的催化活性和稳定性所必要的。对所有这些残基的任何修饰或破坏，都会损伤或降低酶的活性。酶对底物的专一性很高，只能催化一定结构或与一些结构近似的化合物进行反应。因此有的学者认为，底物的外形必须与酶的活性部位吻合，就像锁和钥匙的关系一样，提出“锁钥学说”。后来发现某些酶的活性部位并不是僵硬的结构，又有人提出了“诱导契合”学说。认为：酶的活性部位的结构有一定的可塑性，当底物分子和酶接近时，在其诱导下，酶活性部位上的有关基团达到正确的排列和定向，使其构象发生了有利于与底物结合的变化，于是酶和底物互补契合，结合成络合物，促使底物发生反应。酶促反应速度可以用单位时间内底物的消耗量或产物的生成量来表示。许多因素可以影响酶促反应的速度，如酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂、抑制剂等。酶不仅在生物的代谢活动中起重要的作用，而且在实际中得到广泛的应用。酶的催化效率高，专一性强，不发生副反应，作用条件又温和。所以，在生命科学的研究工作中常作为工具酶使用，如蛋白质和核酸的各种内切酶和外切酶；血液或组织液中酶活性的测定，已成为诊断疾病的重要辅助手段，如利用测血中转氨酶活性，协助诊断心肌梗塞和肝病。有些酶制剂还可作为药物使用，如常用胰酶制剂治疗消化不良。酶在工业上的应用，更是多方面的，如蛋白酶制剂用于皮革的脱毛、蚕丝的脱胶；淀粉酶制剂用于纺织品的脱淀粉浆；加酶洗涤剂用于去除蛋白类污物等。现在已有些酶经物理或化学方法处理制成不溶于水的固定化酶（固相酶），使其不但便于保存、反复使用、有利连续生产，而且稳定性也有所增加。
< 1 > < 2 >

设为首页 | 加入收藏 | 广告服务 | 友情链接 | 版权申明