免疫球蛋白(immunoglobulim,Ig)

免疫系统受抗原刺激后，B细胞转化为浆细胞，由浆细胞产生与抗原发生特异性结合的球蛋白，这类球蛋白称为抗体(antibody,Ab)。免疫球蛋白(immunoglobulim,Ig)是指具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白。免疫球蛋白普遍存在于哺乳动物和人类的血液、组织液和外分泌中。人体的免疫球蛋白主要有五类：IgM、IgA、IgG、IgD、IgE。 (一) 抗体结构抗体是具有4条多肽链的对称结构，其中2条较长、相对分子量较大的相同的重链(H链)；2条较短、相对分子量较小的相同的轻链(L链)。链间由二硫键和非共价键联结形成一个由4条多肽链构成的单体分子。轻链有κ和λ两种，重链有μ、δ、γ、ε和α五种。～ 3个。高变区氨基酸序列决定了该抗体结合抗原抗原的特异性。一个抗体分子上的两个抗原结合部位是相同的，位于两臂末端称抗原结合片段(antigen-binding fragment, Fab)。"Y"的柄部称结晶片段(crystalline fragment,FC)，糖结合在FC 上。整个抗体分子可分为恒定区和可变区两部分。在给定的物种中，不同抗体分子的恒定区都具有相同的或几乎相同的氨基酸序列。可变区位于"Y"的两臂末端。在可变区内有一小部分氨基酸残基变化
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