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为了说明变构效应中（3）的定义现象而提出的理论。现在以莫诺德-怀曼-钱格斯（Monod-Wy-man-Changeux）的理论和科什兰-内梅蒂-菲尔默（Koshland-Nemethy-Filmer）的理论最有名。M-W-C理论认为：变构蛋白有n个原基（亚基）是缔合着的齐聚物，其中各原基呈R状态（relaxed st-ate）的为Rn， 呈T状态（taut state）的为Tn。底物不存在时Tn比Rn稳定，平衡常数L=〔Tn〕/ 〔Rn〕大于1。但是如果底物仅和R结合，对这种蛋白质溶液加入底物，随其浓度逐渐上升，脱离Rn状态的分子的比率逐渐增加。现在废物-酶复合物的解离常数是Ks，底物浓度为〔S〕，若令〔S〕/Ks=a，在越大，S型的特点就越显著。因此可以认为负效是使L变大，正效是使L变小。与此相对应的K-N-F理论指出，在底物不存在的场合，原基均处于Tn状态，与底物结合时，带有底物的原基仅处于R状态。因此若结合m个底物，就成为Tn-mRm的状态。从Tn-mRm〔s〕m若产生1个底物分子解离时的平衡常数为Km，与每一分子的齐聚物酶结合的底物 现在，若K1=K2=…=Km=Kn，则此式也成为米夏埃利斯-门滕公式。而且在K1…Kn互不相等的场合，n-〔S〕的图也是S型的。对K-N-F理论来说，在Tn-mRm态中，与T相邻的R的解离常数和与R相邻的
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